美国密歇根大学研究团队运用低温电子显微镜技术，成功解析关键凝血蛋白的三维结构，揭示了血液凝固过程的分子机制。该项研究成果发表于《血液》期刊，为解决困扰生物化学领域三十余年的科学问题提供了新视角。

研究团队由密歇根大学生物化学教授詹姆斯·莫里西与低温电子显微镜专家梅兰妮·奥希共同领导。他们通过低温电子显微镜技术对组织因子/VIIa因子复合物进行成像，首次观察到该复合物与细胞膜磷脂相互作用的具体构象。研究发现，当细胞受损时膜磷脂外翻，凝血蛋白通过结构域移动与因子X实现特异性结合，从而启动凝血级联反应。

莫里西教授表示："健康静息细胞表面不会结合凝血蛋白，只有在细胞损伤导致膜磷脂暴露时才会触发结合过程。"该发现解释了轻微创伤后止血困难的现象："当受损细胞数量不足时，磷脂暴露量有限，会导致凝血蛋白募集效率降低。"

奥希教授指出："能够通过结构解析揭示组织因子在特定脂质环境中激活凝血反应的机制，令人振奋。这项研究体现了跨学科合作与先进显微技术结合的价值。"研究成果为抗凝药物作用机制提供了新解释，如华法林等药物可能通过干扰蛋白质与细胞膜的相互作用发挥药效。

该研究不仅深化了对凝血生物学过程的理解，也为血栓性疾病治疗策略的开发提供了结构生物学基础。

更多信息： Josepha C Sedzro 等人，《组织因子/因子 VIIa 复合物与因子 X 类似物的低温电子显微镜结构揭示了一种新的变构机制》，《Blood》(2025)。日志信息： 血液