伦敦国王学院与加利福尼亚州圣地亚哥州立大学的科研团队近日成功解析了蜘蛛丝中关键的分子结合机制。这一发现不仅为开发性能超越钢材的仿生纤维提供了理论依据，也为理解神经退行性疾病的蛋白质异常聚集过程带来了新的视角。研究论文已于2月5日发表于《美国国家科学院院刊》。

研究人员通过AlphaFold3建模、分子模拟及核磁共振光谱等技术，首次明确精氨酸与酪氨酸这两种氨基酸在蜘蛛丝形成过程中扮演了“分子粘合剂”的角色。它们之间的特异性相互作用触发了蛋白质从液态向固态的转变，最终构建出具有优异力学性能的纳米结构。计算材料科学教授克里斯·洛伦兹指出：“这项研究从原子层面阐释了无序蛋白质如何自组装成为高度有序的高性能材料。”

蜘蛛丝的形成机制与人体内某些生物过程存在相似性。共同领导者、圣地亚哥州立大学教授格雷戈里·霍兰表示：“令我们惊讶的是，蜘蛛丝这种看似简单的天然纤维，实则依赖于复杂的分子调控机制。我们所发现的同类相互作用也存在于神经递质受体和激素信号传导过程中。”这一相似性使得蜘蛛丝成为一个理想的研究模型，有助于揭示阿尔茨海默病等疾病中蛋白质错误折叠与聚集的分子基础。

基于蜘蛛丝独特的分子机制，未来有望开发出更轻、更强韧的航空材料与防护装备。同时，该研究也为探索神经退行性疾病的病理机制提供了新的思路，显示出跨学科研究在推动材料科学与生命科学进步中的重要作用。